DGK e.V. -
Gesundheitsinformationen zu:
skip_nav

Suche

 

Hauptnavigation


Auszeichnungen / Qualitätssiegel





bookmark in your browserbookmark at mister wongpublish in twitterbookmark at del.icio.usbookmark at digg.combookmark at furl.netbookmark at linksilo.debookmark at reddit.combookmark at spurl.netbookmark at technorati.combookmark at google.combookmark at yahoo.combookmark at facebook.combookmark at stumbleupon.combookmark at propeller.combookmark at newsvine.combookmark at jumptags.com


Service-Content

Anzeige


Textanfang / Content

Funktion

Die wichtigste biologische Rolle von Vitamin K ist die als Kofaktor für ein Enzym, welches die Carboxylierung der Aminosäure Glutaminsäure katalysiert und sie somit in Gamma-Carboxyglutamat (GLA) umwandelt (5). Obwohl eine Vitamin-K-abhängige Gamma-Carboxylierung nur auf bestimmten Glutaminsäure-Resten in einer kleinen Anzahl von Vitamin-K-abhängigen Proteinen auftritt, ist es für die kalziumbindende Funktion dieser Proteine essenziell (6, 7).

Durch die Regulierung des Kalziumstoffwechsels fördert Vitamin K eine optimale Knochenkomposition (durch die Wirkung des Proteins Osteocalcin auf die Knochen). Vitamin K ist als Carboxylierungsfaktor für die Aktivität des Proteins Osteocalcin verantwortlich. Bei Senioren mit einer niedrigen Vitamin-K-Aufnahme zeigte sich, dass eine suboptimale Knochendichte ein wichtiger Risikofaktor für die Entstehung von Osteoporose darstellt. Frauen mit höherer Vitamin-K-Zufuhr haben ein deutlich geringeres relatives Risiko von Hüftfrakturen (ca. 30% niedriger) als Frauen mit niedriger Vitamin-K-Zufuhr. Studien bei postmenopausalen Frauen haben gezeigt, dass eine erhöhte Zufuhr von Vitamin K mit einer Zunahme der Knochenbildung und einer Verlangsamung des Knochenverlusts einhergeht (7-9).

Blutgerinnung (Koagulation)


Die Fähigkeit, Kalzium-Ionen (Ca2+) zu binden, ist für die Aktivierung der sieben Vitamin K-abhängigen Gerinnungsfaktoren oder Proteine in der Gerinnungskaskade nötig. Der Begriff Gerinnungskaskade bezieht sich auf eine Reihe von Mechanismen, die jeweils von den anderen abhängen und für die Stillung von Blutungen durch Gerinnselbildung sorgen. Durch die Vitamin-K-abhängige Gamma-Carboxylierung spezifischer Glutaminsäurereste in diesen Proteinen ist es diesen möglich, Kalzium zu binden. Die Gerinnungsfaktoren II (Prothrombin), VII, IX und X bilden den Kern der Gerinnungskaskade. Protein Z scheint die Wirkung von Thrombin (der aktivierten Form von Prothrombin) durch die Förderung seiner Bindung an Phospholipide in Zellmembranen zu steigern. Protein C und Protein S sind gerinnungshemmende Proteine, die für Kontrolle und Gleichgewicht in der Gerinnungskaskade verantwortlich sind; Protein Z hat ebenfalls eine gerinnungshemmende Funktion. Die Kontrollmechanismen der Gerinnungskaskade existieren, da eine unkontrollierte Gerinnungszeit lebensbedrohlich sein kann, da dies zu unkontrollierten Blutungen führen könnte. Die Vitamin-K-abhängigen Gerinnungsfaktoren werden in der Leber synthetisiert. Folglich kann bei einer schwerer Lebererkrankung ein zu niedriger Blutspiegel an Vitamin-K-abhängigen Gerinnungsfaktoren und ein erhöhtes Risiko einer unkontrollierten Blutungsneigung (Hämorrhagie) vorliegen (8).

Manche Menschen haben ein erhöhtes Risiko für Blutgerinnsel, die den Fluss des Blutes in den Arterien des Herzens, des Gehirns oder der Lunge blockieren können, was zu Herzinfarkt, Schlaganfall oder Lungenembolie führen kann. Einige orale Antikoagulanzien, wie z. B. Warfarin (Coumadin), hemmen die Blutgerinnung durch einen Antagonismus der Wirkung von Vitamin K. Obwohl Vitamin K ein fettlösliches Vitamin ist, speichert der Körper nur sehr wenig davon, und sein Vorrat ist ohne eine regelmäßige Aufnahme über die Nahrung schnell erschöpft. Vielleicht wegen der begrenzten Speicherfähigkeit für Vitamin K recycelt der Körper es durch einen Prozess namens Vitamin-K-Zyklus. Der Vitamin-K-Zyklus ermöglicht, dass eine kleine Menge von Vitamin K viele Male an der Gamma-Carboxylierung von Proteinen teilnimmt, und verringert somit den ernährungsbedingten Bedarf. Warfarin verhindert die Wiederverwertung von Vitamin K durch Hemmung zwei wichtiger Reaktionen und die Schaffung eines funktionalen Vitamin-K-Mangels. Eine unzureichende Gamma-Carboxylierung der Vitamin-K-abhängigen Gerinnungsfaktoren beeinträchtigt die Gerinnungskaskade, was die Bildung von Blutgerinnseln verhindert. Große Mengen von Vitamin K aus Nahrung oder Ergänzungspräparaten können daher die gerinnungshemmende Wirkung von Vitamin-K-Antagonisten zunichte machen, so dass Patienten, die diese Medikamente konsumieren, vor der Einnahme von sehr hohen oder sehr variablen Mengen von Vitamin K in der Ernährung gewarnt werden. Experten raten Patienten, die Vitamin-K-Antagonisten wie Warfarin zu sich nehmen, mittlerweise zu einer einigermaßen konstanten Aufnahme von Vitamin K, das den heutigen Ernährungsempfehlungen (90-120 mcg / Tag) entspricht (9).

Nach oben

Knochenmineralisierung


Drei Vitamin-K-abhängige Proteine konnten aus Knochen isoliert werden: Osteocalcin, Matrix Gla-Protein (MGP) und Protein S. Osteocalcin (auch als Knochen-Gla-Protein bekannt) ist ein Protein, welches von Osteoblasten (knochenbildende Zellen) synthetisiert wird. Die Synthese von Osteocalcin von Osteoblasten wird durch die aktive Form des Vitamin-D-1,25(OH)2D3 (Calcitriol) gesteuert. Die Mineral-Bindungskapazität von Osteocalcin benötigt die Vitamin-K-abhängige Gamma-Carboxylierung von drei Glutaminsäureresten. Die Funktion von Osteocalcin ist unklar, doch wird angenommen, dass sie mit der Knochenmineralisierung zusammenhängt. Das Matrix-Gla-Protein MGP wurde in Knochen-, Knorpel- und Weichteilen gefunden, einschließlich der Blutgefäße. Die Ergebnisse von tierexperimentellen Studien legen nahe, dass MGP die Verkalkung von weichem Gewebe und Knorpel verhindert, während es das normale Wachstum und die Entwicklung von Knochen begünstigt. Das Vitamin-K-abhängige gerinnungshemmende Protein S wird ebenfalls von Osteoblasten synthetisiert, aber seine Rolle im Knochenstoffwechsel ist noch unklar. Kinder mit einem vererbten Protein-S-Mangel leiden an Komplikationen im Zusammenhang mit einer erhöhten Blutgerinnung sowie einer verringerten Knochendichte (7, 10, 11).

Nach oben

Zellwachstum


Gas6 ist ein Vitamin-K-abhängiges Protein, welches im Jahr 1993 entdeckt wurde. Es findet sich im gesamten Nervensystem, sowie in Herz, Lunge, Magen, Nieren und Knorpelgewebe. Obwohl der genaue Mechanismus nicht bestimmt wurde, scheint Gas6 eine zellulärer Wachstumsfktor mit Zellsignalisierungs-Aktivität zu sein. Gas6 scheint von großer Bedeutung in verschiedenen zellulären Funktionen, einschließlich der Zelladhäsion, Zellproliferation, und dem Schutz vor Apoptose (Zelltod) zu sein (6). Es könnte auch eine wichtige Rolle in der Entwicklung und Alterung des Nervensystems spielen (12, 13). Weiterhin scheint Gas6 die Signalisierung und Homöostase der Blutplättchen in den Blutgefäßen zu regulieren (14).

Nach oben

 

Fusszeile / Impressum